蛋白
蛋白范文第1篇
上 海 张先生
蛋白质是一切生命的物质基础，它是由氨基酸通过肽键组成的。组成蛋白质的氨基酸有20余种，各种蛋白质性质的差异取决于其氨基酸的组成种类与结合的顺序。
在众多的氨基酸中，成人有8种、儿童有9种氨基酸是人体自身不能合成的，或生物合成量不能满足人体的需要，必须从食物中获得的，这些被称为“必需氨基酸”。许多食品中的蛋白质所含的氨基酸是“非必需氨基酸”，长期吃这类食品会导致“蛋白质缺乏症”。如果某种食品中的蛋白质所含的必需氨基酸的种类齐全、数量充足、比例适当，则被称为“完全蛋白质”，乳类中的乳白蛋白、蛋类的卵白蛋白、肉类的肉白蛋白即属此类。这几类食品中的白蛋白很适合于人类的生存和生长需要，是人类优质蛋白质的来源。有的生产厂商用这些食品中的白蛋白作为原料经水解等工艺将其分解成氨基酸和肽类，开发成保健食品，它们可以不经消化即被人体吸收利用，所以对于某些消化不良者，以及年老、体衰、多病而需补充蛋白质的人来说是一个很好的营养补充来源。经过动物实验证明，白蛋白水解产品还有调节免疫的功能，对于免疫功能低下者具有一定的保健作用，但它与医用白蛋白有很大不同。
医药上用的白蛋白有两种--人血白蛋白与人胎盘白蛋白。根据我国药典的规定，前者是“由经乙型肝炎疫苗免疫的健康人血浆或血清用适当方法提取，经60℃10小时灭活肝炎病毒后制成”，后者“系从健康人胎盘血中提取，经60℃10小时灭活肝炎病毒制成”。这两种白蛋白在临床上是作为血容量扩充剂经静脉输入，以此直接获得人体需要的蛋白质并取得热能的治疗药物，它常用于手术、大面积创伤、烧伤、失血及消化吸收功能很差的低蛋白血症患者。
从上述比较分析可见，食品中的白蛋白与医药用白蛋白的来源及功用有很大的不同，故而不可互相取代，尤其是想用食用白蛋白来替代静脉注射用的白蛋白那是不可能的。即使是经卫生部批准的以白蛋白为原料生产的保健食品，它的作用也只是“保健”，决不能与药品的治疗作用相提并论。
蛋白范文第2篇
【摘要】 目的 通过对血清前白蛋白(PA) 和白蛋白(ALB) 的结果进行比较分析， 揭示前白蛋白在临床多范围应用方面的重要性。方法 前白蛋白采用免疫比浊法测定，白蛋白采用溴甲酚绿比色法测定，分别对503例病人标本进行检测。 结果 糖尿病肾病314例， PA 阳性率45 % ，ALB 阳性率33 %； 肝硬化45例，PA 阳性率95% ， ALB 阳性率82 %；年龄在70岁以上老年人102 例，PA 阳性率23%， ALB阳性率16 %；恶性肿瘤42例，PA 阳性率90 % ， ALB 阳性率90 %；脑外伤59 例, PA 阳性率42 % ，ALB 阳性率35 %。肝硬化、恶性肿瘤患者血清前白蛋白(PA) 和白蛋白(ALB)同时降低水平和脑外伤、糖尿病肾病、老年人比较差异有统计学意义（p
【关键词 】前白蛋白；白蛋白；肝功；肾功；营养指标
血清前白蛋白(PA)是由肝脏细胞合成的一种血清蛋白，半衰期约为2 d , 成人正常参考值为20～40m g/ L，因其在PH8.2～8.6缓冲液中电泳移速比白蛋白快而得名，具有在血清中含量少、体内转化率高的特点，其在肝内合成降低后，可迅速地在外周血中检测出来。白蛋白(ALB) 是人血清中含量最多的一种蛋白质，半衰期为15～19 d，正常人群中血清白蛋白含量范围为35～55 g/ L 。报道称前白蛋白比白蛋白在监测营养不良、机体的应激反应和早期肝损伤方面特异性更强、更敏感。本文分别测定肝硬化、糖尿病肾病、恶性肿瘤、脑外伤以及大于70岁老年人的血清白蛋白与前白蛋白水平，并进行了比较， 结果分析如下。
1 材料与方法
1.1 研究对象
503例患者均系2010年3～12月我院住院患者,其中肝硬化组45 例，男26，女19例；糖尿病肾病组255例，男152例，女103例；年龄大于70岁老人102例，男63例，女39例；恶性肿瘤42例，男25例，女17例；脑外伤59 例，男37例，女22例。患者清晨空腹静脉采血3～5 ml，及时分离血清，6小时内检测。血标本要求无溶血及脂血现象。
1.2 仪器与试剂
OLYMPUS AU-400 全自动生化分析仪；试剂为上海志诚生物科技有限公司生产的液体试剂；标准品和质控品均为德国罗氏公司生产（批号分别为：校正品：153317；质控品：150403）。
1.3 方法
血清前白蛋白检测为免疫比浊法，正常参考值为20～40m g/L；血清白蛋白检测为溴甲酚绿法，正常参考值为35～55 g/L。
1.4 统计方法
采用医学统计软件进行统计分析，计量资料采用t检验，用均数±标准差表示；计数资料进行χ2检验； p < 0.05为有统计学意义。
2 结果
2.1不同疾病患者测定结果
不同疾病患者血清PA、ALB 测定结果及异常率，见表1 。
由表1可见：除70岁以上老年人，其余组PA、ALB均有不同程度的降低，以恶性肿瘤、肝硬化同时降低为明显，与其余组比较差异有统计学意义。
2.2各组患者血清
各组患者血清PA、的阳性率比较。（PA
各组前白蛋白的阳性率（除恶性肿瘤）均高于该组的白蛋白阳性率,结果比较差异有统计学意义（p
3 讨论
肝脏是血清前白蛋白和白蛋白合成的唯一器官，由于血清前白蛋白半衰期比白蛋白短，仅2 d，肝脏疾病时血清前白蛋白变化较白蛋白早，有30%肝病患者血清白蛋白正常而前白蛋白降低［1］。血清前白蛋白能敏感反映肝脏蛋白质代谢情况，被认为是判断早期肝脏损害的灵敏指标，肝硬化时由于假小叶形成，造成肝细胞大片坏死，前白蛋白降低最为明显，几乎降至零，反映了肝纤维化、肝坏死时蛋白合成功能的明显下降。病情越重,血清前白蛋白降低越明显［2］。体内白蛋白40 % 在血液中，肝脏合成白蛋白是限速的，仅在体内白蛋白过量丢失或破坏情况下，合成速率才会增加。长期以来，人们均以白蛋白来判断肝脏的合成功能，因此常规肝功能检查均含白蛋白，但白蛋白由于半衰期长，反映肝脏合成不灵敏，而PA是一种主要由肝脏合成的生物半衰期较短的血浆蛋白，其血清含量的变化较为敏感，能够特异地反映早期肝细胞损害。 本研究资料也显示：肝硬化时PA阳性率高于ALB阳性率。
糖尿病患者由于胰岛素相对或绝对不足，导致肝脏及肌肉中蛋白质摄取减少、合成减弱、分解代谢亢进。老年糖尿病患者病程长，血糖高、且饮食限制严格，导致各类营养物质摄取不足，血管内皮细胞受到氧化损伤，微血管通透性增高，血浆蛋白易通过内细胞沉着于基底膜上，导致糖尿病微血管并发症合并肝、肾损害。糖尿病肾病及肾功能不全则蛋白丢失增多，最终导致蛋白质合成降低，尿液丢失增多，机体出现负平衡，而PA 特点是半寿期短，下降程度较明显。本文检测结果显示，糖尿病组PA 含量明显低，阳性率亦较高，因此，PA对正常评估糖尿病患者营养状况，对患者的治疗、康复、预后、转归均有重要意义。可见PA 下降可作为DN 早期诊断检测指标之一［3］。
血清PA 具有重要的生物学活性, 其主要生理功能是转运甲状腺素和维生素A，并具有胸腺激素活性，可通过促进淋巴细胞的成熟来增加机体的免疫力［4］。PA 以其短半衰期和高色氨酸含量一直被认为是评价蛋白质和热卡缺乏的灵敏指标，PA 在营养不良评估、肝病、恶性肿瘤诊断中具有重要价值。PA 作为急性期反应的阴性指示物，在炎症反应过程中，其浓会急剧降低。恶性肿瘤患者PA 之所以降低，可能与恶性肿瘤细胞生长迅速，消耗机体大量的营养物质，以及由于癌瘤引起机体疼痛，影响患者进食，从而导致合成PA 的营养物质缺乏， 进而使肝细胞合成PA 减少；亦可能因肿瘤坏死产生毒性物质引起机体代谢紊乱，从而影响PA 的合成。由于PA 能普遍适于在全自动生化分析仪上测定，比检测甲胎蛋白和癌胚抗原简单、快速、方便， 在临床中可作为恶性肿瘤筛选指标，以便及时发现肿瘤患者。
脑外伤引起机体应激性反应，血液中出现一类大分子肽类或蛋白质的免疫抑制因子，使机体能量代谢出现紊乱；同时应激所引起的神经内分泌反应导致交感神经兴奋，使肌蛋白分解加速，尿素和葡萄糖产生增加，脂肪动用也增加，从而导致机体能量代谢失衡，并处于明显的代谢亢进状态。能量消耗增加可使机体蛋白质供能比例从正常的10%～15%上升致30%，而体内蛋白质的合成速率远低于分解速率，使机体呈现明显的负氮平衡和低蛋白血症。目前研究［5］发现，外伤后机体的高代谢率取决于损伤类型及严重程度等。由于PA的半衰期很短（1.9d），且较ALB更易受到体内蛋白质营养状况的影响，且在营养不良早期的灵敏性较ALB高。
PA是一种非常宿主防御物质，所以在急性感染时，PA血清中浓度可迅速降低，尤以细菌感染时更为明显。在营养状态检测方面也是一项很灵敏的指标。老年病人营养不良是临床医学面临的常见难题，正确评价老年病人营养状况对临床诊治和预后判断有重要的价值。血清前白蛋白(PA) 在营养状况检测方面是一项很灵敏的指标，为目前国际上评价营养状况和检测营养支持效果的重要指标之一［6］。血清PA 主要由肝脏合成，属快速转运蛋白之一，它的半衰期较其他血浆蛋白短( 为2 天)，比白蛋白更能早期反映肝细胞损害。PA 的血清浓度明显受营养状况及肝功能改变的影响。PA 下降反映了老年人蛋白合成功能的明显下降。又由于很多老年病人长期卧床不起合并有不同程度的各类慢性疾病，脏器功能不全，营养不良，均可造成肝脏功能明显下降，PA 比白蛋白更灵敏地反映肝功能损害。有助于判断疾病的预后，如持续下降则预后不好血清PA 的水平持续< 10g/ L 就说明病人营养状况极差，病人的愈后差。然而，老年病人营养状况与PA动态变化的相关性等还有待于进一步研究。
综上所述，各种原因所致的肝损害以及营养不良、恶性肿瘤、糖尿病、消化吸收障碍等，血清中PA的变化较ALB更为敏感，是上述各种疾病诊断较有价值的参考指标，又由于PA可以上全自动生化分析仪，操作起来简便、快捷，更值得推广。
参考文献
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蛋白范文第3篇
关键词：菠萝蛋白酶；综述
中图分类号：Q55文献标识码：A文章编号：1672-979X(2007)01-0026-03
Intro duction to Bromelain
LI Nai-cheng1, He Yan-li2, Li Pei-xue1,2, Zhang Tian-min1
(1.School of Pharmaceutical Science, Shandong University, Jinan 250012, China; 2.Shandong Bausch & Lomb Freda Phar. Co., Ltd., Jinan 250014, China)
菠萝蛋白酶（bromelain）是从菠萝的果实和茎中制取分离出的蛋白水解酶的总称，根据制取分离部位的不同，分为果菠萝蛋白酶（fruit bromelain）和茎菠萝蛋白酶（stem bromelain）。1891年，Chittenden等首先用硫酸铵沉淀法从菠萝果实中分离出了果菠萝蛋白酶。1957年，Heineche等[1]从菠萝茎中制取蛋白水解酶，从此菠萝蛋白酶实现了商品化生产。
菠萝蛋白酶中含有多种不同蛋白水解酶组分，对多种蛋白质及多肽具有催化水解活性，在医药上主要用于抗炎、消除水肿、烧伤后脱痂等；食品工业上用于啤酒澄清、肉类嫩化及水解蛋白的生产等。本文对菠萝蛋白酶的生产方法、理化性质及分离纯化方面的研究情况进行介绍。
1生产方法
Heineche等将菠萝茎榨汁离心后用丙酮沉淀法获得了粗酶，其中含有50%蛋白质，10%～15%的非有机成分，还有一些复杂的糖。现在工业化生产方法主要有以下2种[2]。
（1）白陶土吸附法
（2）鞣酸吸附法
王平诸等[3]曾用一种工艺生产菠萝蛋白酶，将除去杂质后的菠萝茎澄清汁液用PSA（聚砜酰胺）膜浓缩至原体积的1/5，再用95％乙醇进行沉淀，结果酶的活性和收率都得到提高。
菠萝蛋白酶生产过程中，为了不破坏酶活性，防止酶的自身水解作用，温度一般控制在0～4℃，另外常加入一些活性保护剂，如维生素C、依地酸二钠、半胱氨酸等。林韶湘等[4]在制取分离过程中用依地酸二钠、醋酸锌、氯化钠、维生素C可使茎菠萝蛋白酶活性比未加入时提高93.88％，而制取分离时加入1%半胱氨酸或1%硫代硫酸钠作为抗氧化剂可使果菠萝蛋白酶和茎菠萝蛋白酶活性分别提高35.51％和69.06％。
2理化性质
Murachi等[5]对用阴离子交换柱层析、硫酸铵沉淀等方法提纯的菠萝蛋白酶进行了理化性质的研究，所得到的菠萝蛋白酶中含有2.1％的糖成分，有4个N-乙酰化的氨基己糖，等电点为9.55，分子中有285个氨基酸残基，其中有25个酸性氨基酸，根据氨基酸组成计算出的氮含量为15.88％。用超速离心法测得的相对分子质量为33 200，与通过分子结构计算出的相对分子质量相一致。酶溶液最大吸收波长为280 nm，最小吸收波长为254 nm，0.051％浓度的酶溶液280 nm的吸收值为0.984。
以后的许多研究者在Murachi等的研究基础上对菠萝蛋白酶的理化性质进行了研究，包括氨基酸组成、糖分子结构及酶的蛋白水解活性等，并对其中不同组分的理化性质进行了比较。
Ritonja等[6]通过研究排列出菠萝蛋白酶主要组分的氨基酸顺序，表明菠萝蛋白酶是木瓜酶系中的一种。其氨基酸有20种，共212个，计算得出的相对分子质量是22 828，加上糖部分的相对分子质量1 000得出酶的相对分子质量是23 828。N端的氨基酸是丙氨酸（Ala），C端的氨基酸是谷氨酸（Glu）。
菠萝蛋白酶是一种糖蛋白，分子结构中有一个寡糖分子，由甘露糖（mannose, Man），岩藻糖（fucose, Fuc），木糖（xylose, xyl）和N-乙酰葡糖胺（N-aceltylglucosamine, GlcNAC）组成，共价连接在肽链上，Yasuda等[7]根据研究推测糖分子的结构如图1。
图1Yasuda等推测的糖分子结构
而Ishihara等[8]对酶水解后获得了2种寡糖分子，其结构如图2。
图2Ishihara等分离出的2种糖分子的结构
Yasuda等[9]将菠萝蛋白酶用连四硫酸钠（Na2S4O6）保护分子中的SH基团，过碘酸钠氧化糖分子，在反应1，3，5 h后，未被氧化的糖分子分别剩余20％，5％，2％，而对酪蛋白活性分别保持了83％，72％和64％，说明酶分子结构中糖分子不是催化所必需的基团。
菠萝蛋白酶分子中SH基团是催化水解活性基团，它位于从N端开始的第25个氨基酸，陈清西等[10]研究后认为：巯基、氨基、色氨酸（Trp）残基和唯一的组氨酸（His）残基是酶催化活性必需基团，而羧基和羟基与酶活性无关，酶中的6个色氨酸残基仅有1个是酶活性所必需的。
在丙酮提取的菠萝蛋白酶粉末中，含有能抑制酶活性的小分子蛋白质，Reddy等[11]测定出这些蛋白质的氨基酸组成，相对分子质量约为5 600。木瓜蛋白酶抑制剂E64[L-trans-epoxysuccinyl-leucylamido (4-guanidino)-butane]和鸡蛋清蛋白也可抑制菠萝蛋白酶，但由于分子结构上的不同，这2种物质对菠萝蛋白酶的抑制程度要比对木瓜蛋白酶弱[6]。兔血清与人血清对菠萝蛋白酶活性也有一定的抑制作用。
菠萝蛋白酶对多种天然蛋白质和合成多肽具有催化水解作用，天然底物有酪蛋白、明胶等，合成底物有Z-P1-P2（Z：苯甲氧基；P1、P2：氨基酸）形式的肽及其它各种多肽。实验已经证明，酶活性的强弱与酶的各种药理作用有关，如由于酶的蛋白水解作用，使细胞膜的通透性增加，从而使细胞内水分能够重新被吸收回血液，达到消除水肿的目的[12]。
3分离纯化
从发现菠萝蛋白酶开始，研究者就用不同的方法对菠萝蛋白酶进行分离和纯化，得到电泳纯和层析纯的单一组分，并且证明了其中某些组分在理化性质与药理作用方面有特殊的性质。这些分离纯化技术，也可用于生产工艺。
Ota等[13]在其1972年研究的基础上，建立了一种分离纯化菠萝蛋白酶的方法，首先将菠萝蛋白酶溶解离心，收集Sephadexv G-75柱层析后的活性成分，再用CM-Sephadex C-25层析得到SBB1-SBB5 5种组分，而收集其中较低活性的组分通过DEAE-Sephacel层析得到组分SBA，各组分的理化性质如表1。
表1Ota等分离茎菠萝蛋白酶组分的理化性质
注*：活性是以酪蛋白为底物与酶反应，平均每1 min每1 mg酶在280 nm处吸光度的变化值。
Rowan等[14]用FPLC（fast protein liquid chroma-tography）通过Mono S阳离子交换柱分离出茎菠萝蛋白酶中的主要组分stem bromelain，而将分离出的其中另外2种较少的组分分别叫做ananain和comosain。ananain的氨基酸顺序已经排列出来[15]，结构中不含糖分子。Rowan认为ananain和comosain是起脱痂作用的有效成分。
Harrach等[16，17]在1995年和1998年用FPLC-Mono S阳离子交换柱和FPLC-Mono Q阴离子交换柱分别从菠萝蛋白酶中分离出了3种有活性的碱性酶F4，F5，F9和2种酸性酶SBA/a，SBA/b。结果见表2。
表2Harrach等分离茎菠萝蛋白酶组分的理化性质
注：活性是以PPLNA（L-pyroglutamyl-L-phenylalanyl-L-leucine-p-nitroaniline）为底物，37 ℃，pH=6.5时所测活性。
针对菠萝蛋白酶的脱痂作用，专利报道的分离方法较多。Houck等[18]从菠萝蛋白酶中用超滤等方法分离出了相对分子质量在30 000～50 000的组分，命名为脱痂酶（escharase），其等电点是6.04，无蛋白水解活性，并且申请了专利[19]。
参考文献
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蛋白范文第4篇
1、大约每100克的鸡蛋里含有13g左右的蛋白质，如果按照每个鸡蛋约50g左右计算，每个鸡蛋就是含有6.5克左右的蛋白质。
2、鸡蛋里面的蛋白质主要是卵球蛋白和卵白蛋白，这些蛋白基本上都是优质的蛋白质，其吸收率和利用率是相对比较高的，所以平时主要是通过给予吃鸡蛋的蛋白来补充蛋白质的。
（来源：文章屋网 ）
蛋白范文第5篇
鸡蛋又名鸡卵、鸡子，是母鸡所产的卵。其外有一层硬壳，内则有气室、卵白及卵黄部分。富含胆固醇，营养丰富，一个鸡蛋重约50克，含蛋白质7克。鸡蛋蛋白质的氨基酸比例很适合人体生理需要、易为机体吸收，利用率高达98%以上，营养价值很高，是人类常食用的食物之一。
鸡蛋有很高的营养价值，是优质蛋白质、B族维生素的良好来源，还能提供一定数量的脂肪、维生素A和矿物质。一个中等大小的鸡蛋可提供6克左右的优质蛋白质，是各种食物中所含蛋白质最高的。
（来源：文章屋网 ）
