球蛋白范文第1篇

丙种球蛋白的成分与作用

它是成千份人的血浆经过特殊处理后获得的含有多价抗体的生物制品，其成分97%为免疫球蛋白G，并含微量免疫球蛋白A、免疫球蛋白M。具有抗菌、抗病毒、抗毒素等多种免疫功能及免疫调节作用。在儿科临床广泛应用。

什么情况下可使用丙种球蛋白

是否需要使用丙种球蛋白，取决于患者体内丙种球蛋白G水平的高低，当血清丙种球蛋白G低于正常值时，使用丙种球蛋白可起到促进其生物合成、防止感染的作用；而血清丙种球蛋白G正常，反复使用丙种球蛋白只能封闭免疫活性细胞、抑制丙种球蛋白G的生物合成，不仅起不到免疫促进作用，反而抑制其免疫功能。因此，用药前需检测血丙种球蛋白是否降低，方可使用。临床上主要用于原发性低丙种球蛋白血症、小儿艾滋病及丙种球蛋白G亚类缺乏者。因为这些患者血清丙种球蛋白G含量明显降低，由于抗体不足，加上其他免疫功能异常，患者表现为严重感染，应用丙种球蛋白可使血清丙种球蛋白G含量增高、感染得以缓解或控制，患儿能正常生活、学习。还可以用于新生儿重症感染、呼吸道合胞病毒引起毛细支气管炎及许多自身免疫性疾病，如川崎病、原发性血小板减少性紫癜等的治疗。

用法与剂量

目前临床大多应用静脉注射丙种球蛋白(简称IVIG)，本品经检测不含有艾滋病病毒和乙肝病毒，但丙型肝炎病毒不能完全检测。国产IVIG制剂安全性较好，不良反应也少。虽然不同疾病的用法、剂量、疗程各不相同，但多数人主张每千克体重用200～500毫克，分2次静脉滴注，每月使用1次。其目的是要将血清丙种球蛋白G浓度提高到3克/升以上，才能防止反复感染。

有哪些不良反应及禁忌证

球蛋白范文第2篇

选用肖运本主编的《医学免疫学与病原生物学》,为全国高职高专“十一五”规范教材。

本门课是介绍病原生物的生物学特性、致病性、特异性防治,以及机体免疫应答一般规律的一门重要的医学基础课。《免疫球蛋白》是教材第九章的内容,这是免疫学中最基本的知识。学生在本课之前已经学习了免疫学概论和抗原等内容,本章的教学内容是在前几章基础上的深入和扩展,学好本章,将为后面免疫应答及临床免疫的教学,尤其是为以后专业课的教学打下基础。

2.说教学大纲

2.1教学目标。

根据高职护理专业教学大纲的要求及教材的编写意图,密切围绕培养面向医疗卫生服务第一线的技术型、应用型专门人才的特点。

2.1.1知识目标

2.1.1.1掌握抗体与免疫球蛋白概念的区别和联系。

2.1.1.2熟悉免疫球蛋白的基本结构及其它结构。

2.1.1.3掌握免疫球蛋白的功能和五类免疫球蛋白的理化特性及生物学活性。

2.1.1.4了解多克隆抗体、单克隆抗体与基因工程抗体的概念与用途。

2.1.2能力目标

2.1.2.1分析文字和图片资料,提高学生分析说明问题和交流合作的能力。

2.1.2.2由抗体的结构导出抗体的基本功能,培养学生的知识迁移和思维能力。

2.1.2.3分析人工制备抗体技术的意义和应用,逐步提高学生独立获取知识与分析和解决问题的能力。

2.1.3情感目标

2.1.3.1初步培养学生勇于探索创新及团结合作的精神。

2.1.3.2向学生介绍人工制备抗体技术的发展动态及一些新的研究成果,使学生明确知识在不断更新并向前发展,认识到学无止境,形成终生学习的意识。

2.1.3.3引导学生关注与护理有关的知识,培养学生热爱护理专业、献身护理事业的精神。

2.2教学重点。

2.2.1免疫球蛋白与抗体的概念。

2.2.2免疫球蛋白的几大功能及五种免疫球蛋白的特点。

2.3教学难点。

2.3.1免疫球蛋白的结构及功能分区涉及很多英文符号,学生短时间内很难掌握,因此,学生听后往往一头雾水,是需重点解决的记忆难点。

2.3.2人工制备抗体技术属于较高层次的细胞工程技术,比如单克隆抗体技术本身环节多、技术复杂,学生理解起来可能存在一定的困难。

3.说学法

3.1学情分析。

针对三年高职护理专业的学生设计本课程,学生虽然已经具备了一定的逻辑思维能力和想象能力,但相关基础知识较为薄弱,学习探究能力仍有待提高,对专业的认识尚有待深入。

3.2学法指导。

教师主导与学生自主学习、观察图片和分析资料相结合,有意识地锻炼学生的知识迁移能力、探究能力和创新能力。

4.说教法

4.1教学方法。

教师要运用多媒体进行直观教学和启发式教学,通过一些直观手段和启发性的问题,引导学生从感性认识上升到理性认识。根据课堂反馈情况,我们可采用自学、指导、设疑、探究的模式,并与文字叙述、图片、小资料、讨论多种形式相结合。

4.2教学课时。

2学时。

5.说教学程序

5.1基础知识教学,重视概念,巩固提升,知识迁移。

教师先启发学生回顾相关的知识,介绍两个概念的形成背景,同时引导学生在仔细研读课本的基础上,对两个概念进行对比,以培养学生的总结概括能力。然后通过教材上的示意图,重点讲解免疫球蛋白的结构。这部分是难点,在讲解的过程中,教师要带领学生反复看课本和课件中的不同图片,并通过简单分析后尝试说出各部分的名称,以了解学生掌握情况,及时调整教学进程,帮助学生形成整体的观念,在重复中加强记忆。在学习免疫球蛋白结构的基础上,教师要结合以前学过的一些相关知识,引导学生大胆地推测抗体的基本功能,以培养学生的知识迁移能力。最后,要讲明抗体的功能在临床中的应用,以便自然过渡到接下来的人工制备抗体技术的内容上来。

5.2前沿知识教学,突出从问题入手的思路,层层设疑,启发思维,交流讨论。

教师先由抗体在临床医学中的应用引入人工制备抗体技术,接着从传统抗体应用中存在的问题入手,引出单克隆抗体的概念,随后再提出问题――怎样才能获得单克隆抗体?

教师先介绍实践中仅靠细胞培养难以获得大量单克隆抗体,然后,一步一步启发学生讨论怎样解决这个问题,由此自然过渡到单克隆抗体的制备上。教师要把科学家在研制单克隆抗体的过程中大胆地想象、创造性地解决问题的过程作为本节教学的重点和亮点,使学生在获得单克隆抗体知识的同时,受到创新精神的教育。

球蛋白范文第3篇

主题词： 卵黄囊抗体

中图分类号：R657.7+3

卵黄囊抗体即卵黄免疫球蛋白（Egg Yolk Immunoglobulin，IgY）是抗原免疫禽类后由卵黄中分离得到的特异性抗体。与哺乳动物来源的IgG比较，卵黄囊抗体具有取材方便、分离纯化方法简单、产量高，同时具有特异性高、稳定性较好等优点，在疾病诊断、防治等诸多方面得到了广泛的应用，一直是生命科学相关科研领域的研究热点。

与哺乳动物血清免疫球蛋白相似，卵黄囊抗体的基本结构包括2条轻链和2条重链，分子量约为180kD。卵黄囊抗体的疏水性大于IgG。Lee和Kim等研究表明，卵黄囊抗体具有良好的稳定性，对pH及酶等作用引起的失活效应有较强的抵抗力。

一、卵黄免疫球蛋白的制备

1、 实验动物的免疫 Schwarzkopf等研究结果表明：经皮下注射的方法比肌肉注射能产生更高滴度的抗体，免疫间隔时间对抗体的产生影响较大。通常，初次免疫与第一次加强免疫之间的时间间隔至少4周。另有研究分别于第0d，10周及15周免疫产蛋鸡，获得了高达1∶160000的抗体滴度。

2、 卵黄囊抗体的分离 从卵黄液中分离卵黄囊抗体的关键是除去卵黄中高含量的脂肪及脂蛋白，以获得水溶性组分（Water Soluble Fraction，WSF）。根据纯度要求、技术工艺以及对环境的影响等因素，可以选择不同的分离方法。常见分离方法包括以下几种。

1） 水稀释法 先将卵黄液用蒸馏水稀释10倍，调整pH值至50～52，4℃静置6h以上，上清液即为水溶性组分。水稀释法工艺简单，若采用适当的方法进行纯化，可获得较高的回收率和纯度。

2） 有机物沉淀法 聚乙二醇（PEG）法是较常用的方法。Bizanov和Normantiene用仙台病毒免疫产蛋母鸡，收获高免鸡蛋。以TBS作为缓冲液，将卵黄液稀释4倍后，加入35%的聚乙二醇6000，沉淀脂类，卵黄囊抗体保留在上清液中。应用这种方法从每毫升卵黄液中获得约45mg的特异性卵黄囊抗体，纯度达95%。

3） 有机溶剂抽提法 脂类易溶于有机溶剂，可采用氯仿、丙酮等有机溶剂进行分离。用经TBS冲洗过的鸡蛋黄制成15ml蛋黄液，加入40ml TBS充分混匀后加入40ml氯仿，冷冻离心，分三相。弃去氯仿层，保留水层，中间的半固体相用40ml TBS萃取，取水层，与前一步水层合并即为水溶性组分。

4） 天然胶法 一些天然胶如卡拉胶和黄原胶等可用于卵黄抗体分离。将9倍体积的01%（w/v）卡拉胶溶液与卵黄混合，离心得到水溶性组分。也可将卵黄先用双蒸水稀释1倍后再与4倍体积的黄原胶混匀，离心即得水溶性组分。使用天然胶法去除脂类效果较好，获得的水溶液中脂类含量少于04%。

5） 中链脂肪酸法 辛酸是用于卵黄囊抗体分离最常用的中链脂肪酸。蛋黄用去离子水稀释75倍，混匀，离心，上清液再用醋酸盐缓冲液稀释2倍，调pH值至50，加辛酸至终浓度为1%，静置分层，卵黄囊抗体在水层中。

6 ） 去污剂分离法 Sriram等比较了几种去污剂包括阴离子、阳离子和非离子型去污剂，发现用溴化十六烷基三甲铵进行分离，脂类的残留量不足3%，而用十二烷基磺酸钠分离残留量最高，为14%～35%。用非离子型去污剂辛苯聚醇8（TRITON.RTM.X114）分离时，蛋白回收率可达85%～95%。Stalberg等利用TX100进行分离，蛋白回收率可达97%。

7） 超临界气体提取法 该法的基本原理是在高压下二氧化碳液化，将卵黄中的脂溶性物质溶解在其中，并随气流带走。将卵黄粉末装入超临界气体抽提装置，通入300kg/cm2，40℃二氧化碳超临界气体与卵黄粉末混合，在60kg/cm2，40℃的减压条件下，被抽提出的杂质与超临界气体分开而进入分离室，即可得到去除脂类的卵黄粉末。将去脂的卵黄粉末溶于20倍磷酸盐缓冲液中，搅拌，离心，即可得水溶性组分。

3、 卵黄囊抗体的提取方法 提取的目的是将大量卵黄囊抗体从水溶液中分离出来，得到卵黄抗体。目前主要通过超滤法或沉淀法来实现。沉淀法所用的沉淀剂包括无机物、有机物或有机溶剂，也可以采用多种方法联合沉淀，或者沉淀法和超滤法相结合的方法提取卵黄囊抗体。

超滤法 超滤法具有浓缩、除盐、分级和纯化作用。卵黄囊抗体的分子量约为180kD，在提取时可采用截流值为100kD的超滤膜。研究表明，在水稀释法分离后经硫酸钠沉淀，超滤，回收率为98mg卵黄囊抗体/ml蛋黄，纯度94%。超滤法具有所需设备较简单、操作方法简便等优点，适合大规模 工业 化提取卵黄囊抗体。

4、 卵黄囊抗体的纯化方法 为了满足不同的使用目的，许多情况下需对提取的卵黄囊抗体进一步纯化，除去其中的杂蛋白、盐或其他杂质，获得高纯度的卵黄囊抗体。目前主要采用层析方法纯化卵黄囊抗体，包括凝胶过滤层析、离子交换层析以及亲和层析等。

凝胶过滤层析 主要利用具有网状结构的凝胶分子筛作用，可根据被分离物的分子大小不同选择不同的凝胶介质进行层析。卵黄囊抗体纯化时，常用交联葡聚糖作为凝胶层析介质。研究人员对PEG法分离获得的卵黄抗体采用疏水层析（HIC）和凝胶过滤（GF）两步法纯化，产物纯度较高。1ml含58mg卵黄抗体的稀释液，经过PEG分离、HIC和GF处理后，卵黄抗体含量依次为35，47和12mg。

离子交换层析 纯化卵黄囊抗体时多采用以葡聚糖交联的弱碱性阴离子交换剂DEAE为载体，磷酸盐缓冲液作为吸附洗脱体系进行分离纯化。用DEAESephacel柱层析可获得纯度为98%卵黄囊抗体，每个鸡蛋黄可收获70～100mg卵黄囊抗体。

亲和层析 纯化卵黄囊抗体采用的亲和层析方法包括亲硫层析、固相金属离子亲和层析、合成配体亲和层析以及免疫亲和层析等。

方法应用比较 综上所述，经过分离和提取方法通常就可以得到纯度较高的卵黄抗体。衡量一个制备方法的优劣要考虑分离、提取和纯化的全过程，从工艺路线、工艺条件以及回收率和纯度等方面综合评价。从工艺路线上看，水稀释法（WD法）、卡拉胶法（CAR法）、超临界气体提取法（SFE法）和硫酸铵法（AMS法）工艺路线较短，而其他方法需两步或更多步骤获得沉淀；工艺条件方面，AMS法需-20℃冷冻，SFE法需要超临界气体抽提设备，对设备要求较高；从原材料成本看，CAR法采用的是天然胶，成本较高；从回收率和纯度方面看，WD法和SFE法的产品纯度和回收率都较高。综合上述因素，认为WD法和SFE法具有工艺简便、生产成本较低、产品纯度和回收率高等优点，适合于大规模工业化生产。

球蛋白范文第4篇

    (一)冷球蛋白血症

    冷球蛋白(cryoglobulin)是指温度低于30时易自发形成沉淀,加温后又可溶解的免疫球蛋白。不包括冷纤维蛋白原、C反应蛋白与白蛋白的复合物和肝素沉淀蛋白等一类具有类似特性的血清蛋白质。当血中含有冷球蛋白时便称为冷球蛋白症。这种病理状态多继发于某些原发性疾病,例如感染、自身免疫病和某些免疫增殖病。

    冷球蛋白血症可分为3型:①Ⅰ型为单克隆型,约占总数的25%,主要是IgM类,偶有IgG,罕有IgA或本周蛋白。多伴发于多发性骨髓瘤、原发性巨球蛋白血症或慢性淋巴性白血病,实质上是一种特殊类型的M蛋白血症。②Ⅱ型为混合单克隆型,约占总数的25%,其冷球蛋白是具有抗自身IgG活性的单克隆免疫球蛋白,主要是IgM(类风湿因子),偶有IgG或IgA.这些冷球蛋白常与自身IgGFc段上的抗原决定簇相结合,呈IgG-IgM等复合物状态。多伴发于类风湿性关节炎、干燥综合症、淋巴增殖疾病和慢性感染等,也有少数的自发性混合冷球蛋白血症。③Ⅲ型为混合多克隆型,约占总数的50%,其冷球蛋白为多克隆、多类型的免疫球蛋白混合物,例如IgM-IgG或者IgM-IgG-IgA等。常伴发于以下疾病:系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、干燥综合征、传染性单核细胞增多症、巨细胞病毒感染、病毒性肝炎、链球菌感染后与心内膜炎、麻风、黑热病等。

    本症临床表现多变,主要涉及冷球蛋白类型,除原发疾病的临床表现外,部分病例(50%的型和15%的Ⅱ型和Ⅲ型患者)可无症状,其他患者常有因为冷球蛋白遇冷沉淀所引起的高血粘度、红细胞凝集、血栓形成等病理现象。常见症状包括雷诺现象(即寒冷性肢端紫绀)、皮肤紫癜、坏死、溃疡、寒冷性荨麻疹、关节痛、感觉麻木等,以及深部血管受累时所涉及的肾、脑、肝和脾等器官损害。

    (二)淀粉样变性

球蛋白范文第5篇

 

关键词：  特异性人免疫球蛋白 HBIG TIG 稳定性试验

       特异性人免疫球蛋白是用疫苗或毒素免疫人体使其血浆产生高效价抗体，经低温乙醇蛋白分离法制备并经低pH放孵病毒灭活处理的特异性免疫球蛋白制剂，与抗毒素及抗血清相比，特异性人免疫球蛋白在使用过程中不会发生因注射异种蛋白而产生严重的过敏反应，其抗体在患者体内维持时间较长。随着我国医疗及健康水平的不断提高，特异性人免疫球蛋白在临床上的使用越来越受到关注［1,2］。特异性人免疫球蛋白主要使用成分是IgG，含有针对各种不同抗原的抗体，本文对其稳定性的观察是以抗体活性变化作为主要考察指标，并以HBIG、TIG两种制品为代表，通过制品在不同温度下放置一定时间后，检测其抗体效价等项指标的变化来了解制品的稳定性，以确定其有效期，现将有关试验方法及结果报告如下。

    1  材料与方法

    1．1  材料

    1．1．1  特异性人免疫球蛋白（HBIG、TIG）  均由兰州生物制品研究所采用低温乙醇工艺结合低pH放孵灭活病毒步骤制备而成（批号分别为HBIG：20030701、20030702、20030703，200IU/支；TIG：20070401、20070402、20070403，250IU/支，均为液体剂型）。

    1．1．2  乙型肝炎表面抗体  抗-HBs放射免疫分析试剂盒：3V诊断技术公司提供。

    1．1．3  抗-HBs、TIG标准品  均由中国药品生物制品检定所提供。

    1．1．4  仪器设备  γ-计数器，2008G型，国营二六二厂生产；HPLC色谱柱：日本产G3000SW，规格7.5mm×300mm；紫外可见分光光度计：U-2001，日本日立公司。

    1．2  方法

    1．2．1  抗-HBs效价  按2000年版《中国生物制品规程》制定，各样品测定均重复1次，按均值计算。

    1．2．2  抗-TT效价  按《中华人民共和国药典》2005年版（三部）附录ⅪF破伤风抗毒素效价测定法进行，并将其检测结果与ELISA法测定结果进行比较。

    1．2．3  HBIG、TIG的单体加二聚体的检查  均按《中华人民共和国药典》2005年版（三部）的要求进行。

    1．2．4  留样观察法  将兰州生物制品研究所制备的HBIG制品置于2℃～8℃、（24±1）℃、（37±1）℃，分别于0、3、6、12、18、24及36个月取出，检测其有关质量指标，同样将上述来源的破伤风人免疫球蛋白的（TIG）置于（6±2）℃，于0、3、6、9、12个月取样，置于（25±2）℃，于0、1、2、3、6个月取样，检测其有关质量指标。  2  结果

    2．1  抗体效价

    2．1．1  抗-HBs效价  乙型肝炎人免疫球蛋白的抗-HBs效价在不同放置条件下的变化结果见表1。结果显示，制品在2℃～8℃存放3年时，抗-HBs效价无明显改变，在（24±1）℃存放1年半时，抗-HBs效价平均下降 32.8%，在（37±1）℃存放3个月后，抗-HBs效价开始明显降低。表1  HBIG在不同放置条件下的抗-HBs效价

    2．1．2  抗-TT效价  破伤风人免疫球蛋白的抗-TT效价在不同放置条件下的变化结果见表2，结果显示，该制品在（6±2）℃存放1年时，破伤风抗体效价无明显改变；在（25±2）℃存放半年时，破伤风抗体效价平均下降10.41%。

    2．2  IgG单体加双体  特异性人免疫球蛋白中的IgG易于聚合，其中HBIG在2℃～8℃存放3年后，IgG单体加双体平均下降了1.26%；TIG在（6±2）℃存放1年后，IgG单体加双体平均下降了1.14%。但上述两种制品在（24±1）℃存放6个月后单体加双体的总和开始明显下降，其变化情况分别见表3、表4。表2  TIG在不同放置条件下的抗-TT效价表3  HBIG  IgG单体加双体在不同条件下放置后的变化表4  TIG  IgG单体加双体在不同条件下放置后的变化

    2．3  蛋白质含量及纯度  HBIG、TIG蛋白质含量及纯度的稳定性分别见表5、表6、表7、表8。从表中的情况反映出，HBIG样品在不同温度下［2℃～8℃、（24±1）℃、（37±1）℃］分别放置1年、2年及3年时，TIG样品在（6±2）℃和（25±2）℃下分别放置半年和1年时，蛋白质含量和纯度基本上没有发生改变，均说明这两项指标较为稳定。 表5  HBIG不同放置条件蛋白质含量变化情况  表6  HBIG不同放置条件下蛋白质纯度变化表7  TIG不同放置条件蛋白质含量变化情况表8  TIG不同放置条件下蛋白质纯度变化